在底物保护下，采用三聚氰氯活化的单链单甲氧基聚乙二醇(mPEG1)对木瓜凝乳蛋白酶(Cp)进行了共价修饰，反应混合物经毛细管电泳(CE)分析及Sephadex G-75分离纯化获得修饰度为平均每分子Cp偶联3～4个mPEG1长链的修饰纯酶(mPEG1-Cp)．以三硝基苯磺酸(TNBS)法与CE法作对比测定了该修饰酶的平均氨基修饰度；以-ELISA法检测mPEG1-Cp的抗原性；用紫外吸收光谱和荧光发射光谱对mPEG1-Cp进行了结构的测定分析．结果表明：Cp的mPEG1修饰产物经毛细管电泳检测为多组分体系，最大产物峰为平均每分子Cp偶联3～4个mPEG1的低修饰度修饰酶，其相对分子质量为40712～46044；该修饰酶抗原抗体结合能力完全消失，体内活性半衰期是原酶的1．6倍，同时酶活力保持在36．5％；紫外吸收光谱和荧光发射光谱分析表明:mPEG1-cp结构有轻度的改变．