采用活化的单甲氧基聚乙二醇（mPEG-5000）对木瓜凝乳蛋白酶（Cp）进行了共价修饰，修饰产物经毛细管电泳检测与分析表明：主产物为平均每分子Cp偶联3—4个mPEG。长链的低修饰度修饰酶．以此修饰酶为研究对象，进行了Cp在修饰前后的主要酶学、药物生物学性质的比较研究．结果表明：Cp经mPEG，修饰后，Kn^app（酪蛋白为底物）有所增加，但与Cp相比，mPEG1修饰酶的pH稳定性、热稳定性以及抗胰蛋白酶的水解能力却均有增强；药代动力学结果还显示，mPEG1-Cp的体内活性半衰期延长，修饰酶体内半衰期是原酶的1．6倍，表明mPEG1修饰酶具有更好的临床应用前景．